Digitalni repozitorij raziskovalnih organizacij Slovenije

Izpis gradiva
A+ | A- | Pomoč | SLO | ENG

Naslov:Cryo-EM structures of a protein pore reveal a cluster of cholesterol molecules and diverse roles of membrane lipids
Avtorji:ID Šolinc, Gašper (Avtor)
ID Srnko, Marija (Avtor)
ID Merzel, Franci (Avtor)
ID Crnković, Ana (Avtor)
ID Kozorog, Mirijam (Avtor)
ID Podobnik, Marjetka (Avtor)
ID Anderluh, Gregor (Avtor)
Datoteke:URL URL - Izvorni URL, za dostop obiščite https://www.nature.com/articles/s41467-025-58334-z
 
.pdf PDF - Predstavitvena datoteka, prenos (2,01 MB)
MD5: 65BE545EF338BB88EFEF724C22D8570C
 
Jezik:Angleški jezik
Tipologija:1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:Logo KI - Kemijski inštitut
Povzetek:The structure and function of membrane proteins depend on their interactions with lipids that constitute membranes. Actinoporins are α-pore-forming proteins that bind preferentially to sphingomyelin-containing membranes, where they oligomerize and form transmembrane pores. Through a comprehensive cryo-electron microscopic analysis of a pore formed by an actinoporin Fav from the coral Orbicella faveolata, we show that the octameric pore interacts with 112 lipids in the upper leaflet of the membrane, reveal the roles of lipids, and demonstrate that the actinoporin surface is suited for binding multiple receptor sphingomyelin molecules. When cholesterol is present in the membrane, it forms a cluster of four molecules associated with each protomer. Atomistic simulations support the structural data and reveal additional effects of the pore on the lipid membrane. These data reveal a complex network of protein-lipid and lipid-lipid interactions and an underrated role of lipids in the structure and function of transmembrane protein complexes.
Status publikacije:Objavljeno
Verzija publikacije:Objavljena publikacija
Datum objave:01.01.2025
Leto izida:2025
Št. strani:str. 1-11
Številčenje:Vol. 16, article no. 2972
PID:20.500.12556/DiRROS-22223 Novo okno
UDK:577
ISSN pri članku:2041-1723
DOI:10.1038/s41467-025-58334-z Novo okno
COBISS.SI-ID:235400707 Novo okno
Avtorske pravice:© The Author(s) 2025
Opomba:Nasl. z nasl. zaslona; Opis vira z dne 9. 5. 2025;
Datum objave v DiRROS:12.05.2025
Število ogledov:602
Število prenosov:302
Metapodatki:XML DC-XML DC-RDF
:
Kopiraj citat
  
Objavi na:Bookmark and Share


Postavite miškin kazalec na naslov za izpis povzetka. Klik na naslov izpiše podrobnosti ali sproži prenos.

Gradivo je del revije

Naslov:Nature communications
Skrajšan naslov:Nat. Commun.
Založnik:Nature Publishing Group
ISSN:2041-1723
COBISS.SI-ID:2315876 Novo okno

Gradivo je financirano iz projekta

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:P1-0391
Naslov:Molekulske interakcije

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:J4-8225
Naslov:Nove nanopore za aplikacije senzorike

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:J4-2547
Naslov:DETEKCIJA PROTEINOV Z NANOPORAMI

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:I0-0003
Naslov:Infrastrukturna dejavnost KI

Financer:HPC RIVR consortium and EuroHPC JU

Financer:EC - European Commission
Program financ.:H2020
Številka projekta:896849
Naslov:Towards nanopore proteomics: enhancing cytolysin performance through genetically encoded noncanonical amino acids
Akronim:nanoEx

Licence

Licenca:CC BY-NC-ND 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva-Nekomercialno-Brez predelav 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.sl
Opis:Najbolj omejujoča licenca Creative Commons. Uporabniki lahko prenesejo in delijo delo v nekomercialne namene in ga ne smejo uporabiti za nobene druge namene.
Začetek licenciranja:26.03.2025
Vezano na:Text and Data Mining valid from 2025-03-26 Version of Record valid from 2025-03-26

Sekundarni jezik

Jezik:Slovenski jezik
Ključne besede:biokemija, lipidi, beljakovine, membrane, mikroskopske analize


Nazaj