Digitalni repozitorij raziskovalnih organizacij Slovenije

Izpis gradiva
A+ | A- | Pomoč | SLO | ENG

Naslov:Amyloid-▫$\beta$▫ 1-42 fibrils regulate SH-SY5Y cell adhesion in a delayed manner
Avtorji:ID Pečar Fonović, Urša (Avtor)
ID Kralj, Slavko, Institut "Jožef Stefan" (Avtor)
ID Kos, Janko, Institut "Jožef Stefan" (Avtor)
Datoteke:URL URL - Izvorni URL, za dostop obiščite https://journals.sagepub.com/doi/10.1177/13872877261429855
 
.pdf PDF - Predstavitvena datoteka, prenos (858,46 KB)
MD5: E5A7993F94C68AAF40E828DF1D0D8D61
 
Jezik:Angleški jezik
Tipologija:1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:Logo IJS - Institut Jožef Stefan
Povzetek:Amyloid-β peptide (Aβ), a hallmark peptide in the pathology of Alzheimer's disease, together with the amyloid-β protein precursor, is increasingly associated with the disruption of cell adhesion. In addition to its well-characterized role in plaque formation and synaptic dysfunction, Aβ interacts with various adhesion molecules and extracellular matrix components, thereby impairing neuronal connectivity and integrity. We have shown that pretreatment of SH-SY5Y cells with Aβ42 fibrils affects cell adhesion; however, we did not observe this effect with Aβ42 monomers. Understanding the molecular mechanisms by which Aβ fibrils disrupt cell adhesion pathways may reveal new therapeutic approaches to prevent disease progression.
Ključne besede:amiloid beta, amyloid-beta fibrils
Status publikacije:Objavljeno
Verzija publikacije:Objavljena publikacija
Poslano v recenzijo:10.11.2025
Datum sprejetja članka:30.01.2026
Datum objave:18.03.2026
Založnik:IOS Press
Leto izida:2026
Št. strani:str. 1-5
Številčenje:Vol. 110, iss.
Izvor:Nizozemska
PID:20.500.12556/DiRROS-28455 Novo okno
UDK:577
ISSN pri članku:1875-8908
DOI:10.1177/138728772614298 Novo okno
COBISS.SI-ID:272228867 Novo okno
Avtorske pravice:© The Author(s) 2026
Opomba:Nasl. z nasl. zaslona; Opis vira z dne 19. 3. 2026;
Datum objave v DiRROS:20.03.2026
Število ogledov:204
Število prenosov:134
Metapodatki:XML DC-XML DC-RDF
:
Kopiraj citat
  
Objavi na:Bookmark and Share


Postavite miškin kazalec na naslov za izpis povzetka. Klik na naslov izpiše podrobnosti ali sproži prenos.

Gradivo je del revije

Naslov:Journal of Alzheimer's disease
Založnik:IOS Press
ISSN:1875-8908
COBISS.SI-ID:516125977 Novo okno

Gradivo je financirano iz projekta

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:P4-0127-2019
Naslov:Farmacevtska biotehnologija: znanost za zdravje

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:P2-0089-2020
Naslov:Sodobni magnetni in večnamenski materiali

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:J2-60047-2025
Naslov:Magnetno mikrostrukturiranje površin iz Mg zlitine za izboljšano endotelizacijo in zadržano razgradljivost materialov žilnih opornic

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:J2-3043-2021
Naslov:Izkoriščanje magneto-mehanskega učinka pri zdravljenju nevrodegenerativnih bolezni

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:J3-3079-2021
Naslov:Baktericidna nanorezila: preizkus bimodalnega mehanokemijskega odstranjevanja trdovratnih biofilmov

Financer:ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:J7-4420-2022
Naslov:Selektivno mehansko odstranjevanje bakterijskih biofilmov s konjugiranimi magnetnimi nanodelci

Licence

Licenca:CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Začetek licenciranja:18.03.2026
Vezano na:VoR

Sekundarni jezik

Jezik:Slovenski jezik
Ključne besede:amiloid beta, fibrile amiloidnega peptida beta


Nazaj